在正常血漿以及細胞上清液中可測到sCD14，sCD14可能來源于細胞表面的糖蛋白，通過磷脂酶對GPI錨定的膜蛋白發(fā)生酶解反應(yīng)或經(jīng)蛋白酶消化釋放出來。

CD14分子也能以可溶性分子的形式存在于正常人血漿中以及人單核細胞及其他細胞株的培養(yǎng)上清液中，依據(jù)相對分子質(zhì)量和動力不同，CD14有兩種形式：①用不同刺激物﹐如佛波酯（PMA）、INF-γ或LPS，均可誘導(dǎo)GPI錨定的膜表達型CD14脫落，產(chǎn)生相對分子質(zhì)量為48000~49000的CD14，這種脫落類型可能由膜結(jié)合型的絲氨酸蛋白酶進行調(diào)節(jié)。②一些CD14分子脫離GPI錨定分子的附著，仍保留其C端前導(dǎo)信號肽，導(dǎo)致相對分子質(zhì)量為55000~56000的sCD14產(chǎn)生。這種形式的CD14儲存在細胞內(nèi)，在短暫的溫度改變時即可以以自發(fā)性方式釋放出來，這一個過程不因蛋白酶抑制劑的存在與否而改變。

在陣發(fā)性睡眠性血紅蛋白尿（PNH）患者可以檢測到相對分子質(zhì)量為55000的sCD14的存在，這是因為GPI合成存在缺陷，單核細胞不能表達mCD14分子。而sCD14表達升高可能對mCD14分子表達下降起代償作用，在PNH患者的體內(nèi)，單核細胞能結(jié)合LPS，并能與sCD14反應(yīng)。這兩種sCD14是否存在不同的生物學(xué)作用，目前仍不清楚。在敗血癥患者血漿中相對分子質(zhì)量為56 000的sCD14升高，而相對分子質(zhì)量為56 000和48 000的兩種sCD14形式升高間的預(yù)后并無差異。